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扣囊复膜孢酵母SHMCCD57296-瑞士乳杆菌SHMCCD50164-少根根霉东京变种SHMCCD66265

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在疾病研究方面,FGFR2 β (IIIb)的异常表达与多种癌症的发生发展密切相关。

在生物医学研究领域,尤其是免疫学和细胞生物学研究中,Recombinant Cynomolgus CD2(重组食蟹猴CD2)因其在细胞黏附和免疫调节中的关键作用而备受关注。CD2(淋巴细胞功能相关抗原-2,LFA-2)是一种共刺激分子,主要表达于T细胞和自然杀伤(NK)细胞表面,对免疫细胞的黏附、激活和信号传导起着至关重要的作用。 重组食蟹猴CD2通过现代生物技术手段进行重组生产,能够大量获得高纯度、高活性的蛋白,为相关实验提供了充足且稳定的实验材料。这种重组蛋白可用于多种实验研究,包括细胞实验和动物模型实验。 在免疫学研究中,CD2在T细胞的激活过程中发挥着关键作用。它通过与抗原呈递细胞(APCs)表面的CD58(LFA-3)结合,提供共刺激信号,促进T细胞的增殖和活化。此外,CD2也可以与CD48结合,参与T细胞和NK细胞之间的相互作用,调节免疫反应。重组食蟹猴CD2可用于研究其在T细胞激活和免疫调节中的作用机制,以及与其他免疫分子的相互作用。通过体外细胞实验和动物模型研究,科学家们可以深入探索CD2在免疫反应中的调控机制,为开发新的免疫治疗策略提供理论依据。

PF-4 可能通过与血管内皮细胞表面的受体结合,抑制血管内皮细胞的增殖和迁移,从而抑制血管生成。

CINC-2α(Cytokine-Induced Neutrophil Chemoattractant-2α),即细胞因子诱导的中性粒细胞趋化因子-2α,是一种在炎症反应中发挥关键作用的细胞因子。它属于CXC趋化因子家族,主要通过与中性粒细胞表面的特异性受体结合,引导中性粒细胞向炎症部位迁移,从而增强机体的免疫防御能力。 在炎症发生时,CINC-2α的表达水平显著升高。它不仅能够吸引中性粒细胞,还能激活这些细胞,使其释放更多的炎症介质,进一步放大炎症反应。此外,CINC-2α还参与调节血管内皮细胞的通透性,促进炎症细胞的外渗,加速炎症部位的修复过程。 CINC-2α的生物学功能主要体现在以下几个方面:首先,它在感染性炎症中,能够快速响应病原体入侵,动员中性粒细胞到达感染部位,吞噬和杀灭病原体;其次,在非感染性炎症如缺血再灌注损伤中,CINC-2α也能调节炎症细胞的募集,减轻组织损伤;此外,CINC-2α还与肿瘤的生长和转移密切相关,它可能通过影响肿瘤微环境中的炎症细胞浸润,促进肿瘤的进展。 目前,针对CINC-2α的研究仍在不断深入。

桥粒是一种细胞间连接结构,能够抵抗机械应力,维持组织的稳定性和完整性。

Biotinylated Recombinant Human ANGPT2(生物素标记的重组人血管生成素2,ANGPT2)是一种经过生物素修饰的重组蛋白,广泛应用于血管生成、炎症反应以及肿瘤生物学等研究领域。血管生成素2(ANGPT2)是血管生成素家族的重要成员,它在血管内皮细胞的增殖、迁移和血管重塑过程中发挥关键作用。ANGPT2的异常表达与多种疾病密切相关,包括肿瘤血管生成、炎症性疾病和心血管疾病。 生物素标记技术为ANGPT2的研究提供了强大的工具。生物素与链霉亲和素(streptavidin)具有极高的亲和力,这种特性使得Biotinylated Recombinant Human ANGPT2能够高效地与链霉亲和素结合,从而实现对ANGPT2的高灵敏度检测和定位分析。在细胞实验中,该标记蛋白可用于检测ANGPT2在细胞表面的表达水平和分布情况。通过与荧光标记的链霉亲和素结合,研究人员可以利用流式细胞术或荧光显微镜直观地观察ANGPT2的表达模式,并分析其在不同细胞类型和生理状态下的动态变化。

这种可溶性蛋白能够与多种免疫细胞表面的受体相互作用,调节免疫细胞的活化、增殖和细胞因子分泌。

在现代医学研究领域,重组蛋白技术的发展为疾病的诊断、治疗以及疫苗研发等提供了强大的支持。其中,Recombinant Human HLA - A * 02 : 01 & B2M & AFP (PLFQVPEPV) Monomer Protein, His - Avi Tag 是一种极具研究价值的生物分子。 HLA - A * 02 : 01 是人类白细胞抗原系统中的一个重要等位基因,它在免疫识别和抗原呈递过程中发挥着关键作用。B2M(β2 - 微球蛋白)是 MHC I 类分子的轻链组成部分,与 HLA - A * 02 : 01 结合后,能够稳定 MHC I 类分子的结构,使其能够有效地将抗原肽呈递给细胞毒性 T 细胞,从而激活免疫反应。而 AFP(甲胎蛋白)是一种在胎儿发育过程中表达的蛋白质,但在某些肿瘤细胞中也会异常高表达,如肝癌细胞。PLFQVPEPV 是 AFP 的一个特定抗原肽序列,将其与 HLA - A * 02 : 01 & B2M 结合形成的单体蛋白,为研究肿瘤免疫反应提供了独特的模型。

Probe qPCR Mix 采用快速反应体系,能够在短时间内完成扩增反应,大大提高了实验速度

在细胞生物学和免疫学研究中,重组蛋白技术为科学家们提供了一种强大的工具,用于深入探索细胞间相互作用和信号传导机制。重组小鼠 Galectin 3 蛋白(His 标签)便是其中一种极具研究价值的重组蛋白。 Galectin 3 是一种 β-半乳糖凝集素家族成员,广泛存在于哺乳动物的多种细胞中,包括巨噬细胞、树突状细胞和内皮细胞等。它在细胞识别、细胞间信号传导、炎症反应以及免疫调节等过程中发挥着关键作用。Galectin 3 能够识别并结合细胞表面的糖基化配体,从而影响细胞的黏附、迁移、凋亡以及免疫细胞的激活等过程。 重组小鼠 Galectin 3 蛋白(His 标签)的开发,为研究这一蛋白的功能提供了极大的便利。His 标签的引入不仅提高了蛋白的纯化效率,还保持了其天然的生物学活性。这种重组蛋白可用于多种实验场景,例如在体外细胞实验中,它可以用来研究细胞黏附和迁移的机制;在免疫学研究中,它可以用于探索其对免疫细胞的激活和调节作用。

生长因子受体α样蛋白(GFRAL)是一种重要的细胞表面受体,属于 GDNF 受体家族。

CEF1的序列通常为:GILGFVFTL,是流感病毒基质蛋白M1的一个关键表位肽。这一片段位于M1蛋白的保守区域,具有高度的免疫原性。CEF1能够被宿主细胞的抗原呈递细胞(APCs)捕获并呈递给细胞毒性T细胞(CTLs),从而激活特异性的免疫反应。 免疫反应的关键区域 CEF1在流感病毒的免疫反应中起着重要作用。研究表明,CEF1能够被宿主细胞的APCs捕获并呈递给CD8+ T细胞,从而激活细胞毒性T细胞(CTLs)。这些CTLs能够识别并杀死被流感病毒感染的细胞,从而清除病毒。CEF1的免疫原性使其成为研究流感病毒免疫反应的重要工具。 研究与应用 CEF1在流感病毒疫苗研发中具有重要应用。基于CEF1的疫苗能够诱导宿主产生特异性的T细胞免疫反应,提供对流感病毒的保护。这种疫苗策略不仅针对当前流行的病毒株,还能对变异株提供一定程度的保护。此外,CEF1还被用于研究流感病毒的免疫逃逸机制,帮助开发更有效的疫苗和治疗策略。 结论 CEF1作为流感病毒基质蛋白M1的一个关键表位肽,在免疫反应中具有重要作用。其高度的免疫原性使其成为流感病毒疫苗研发的重要靶点。

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