亚罗克鲁维酵母-芽枝状枝孢SHMCCD62498-马里亚纳海沟居盐水菌SHMCCD70976=KCTC32436

重组人GCGR蛋白的开发为深入研究GCGR的功能及其在疾病中的作用提供了有力的工具。

重组人Neogenin蛋白（Recombinant Human Neogenin, hFc Tag）是一种在神经发育、组织修复和肿瘤信号研究中备受瞩目的多功能受体。Neogenin属于免疫球蛋白超家族，是Netrin-1、RGMa/b等配体的共同受体，胞外区含4个Ig样和6个纤连蛋白Ⅲ型结构域，胞内段通过DCC同源域传递双向信号，调控轴突导向、细胞迁移及凋亡。hFc标签融合于胞外区C端，既可通过Protein A/G一步纯化获得高纯度蛋白，又显著延长体内半衰期，便于ELISA、SPR或流式检测其与配体、抗体的相互作用。 该重组蛋白采用HEK293真核表达系统，保留天然糖基化与构象，可用于：① 体外神经元生长锥转向实验，研究Netrin-1/Neogenin信号对轴突导向的影响；② 构建RGMa诱导的细胞凋亡模型，筛选阻断性抗体或肽类拮抗剂；③ 通过hFc介导的二聚化，模拟膜表面受体交联，评估下游p-Src、p-Akt信号强度。临床前研究表明，Neogenin在胶质瘤、乳腺癌中高表达，与侵袭性正相关；靶向Neogenin的ADC药物在PDX模型中显著抑制肿瘤生长。

在基础研究中，重组食蟹猴DR6蛋白可用于体外实验，研究其在细胞凋亡中的具体作用机制。

HIV p17 Gag (77-85) 是HIV-1病毒基质蛋白p17的一个关键片段，因其在HIV-1病毒的组装和释放过程中发挥重要作用而备受关注。此外，这一片段在HIV-1感染的免疫反应中也具有重要意义，是研究HIV-1疫苗和免疫治疗的重要靶点。 HIV p17 Gag (77-85)的结构与功能 HIV p17 Gag (77-85)的氨基酸序列通常为：SLYNTVATL。这一片段位于HIV-1基质蛋白p17的保守区域，具有高度的免疫原性。p17是HIV-1病毒基质蛋白，参与病毒的组装和释放过程。在病毒成熟过程中，p17与病毒膜相互作用，帮助病毒粒子从宿主细胞中释放出来。 免疫反应的关键区域 HIV p17 Gag (77-85)在HIV-1感染的免疫反应中起着重要作用。研究表明，这一片段能够被宿主细胞的抗原呈递细胞（APCs）捕获并呈递给CD8+ T细胞，从而激活细胞毒性T细胞（CTLs）。这些CTLs能够识别并杀死被HIV-1感染的细胞，从而抑制病毒的复制和传播。因此，HIV p17 Gag (77-85)是HIV-1感染免疫反应中的关键靶点之一。

FGFR2 的 alpha (IIIb) 亚型在细胞信号传导和组织发育中发挥着关键作用。

重组人白细胞介素-18受体辅助亚基（Recombinant Human IL-18RAP Protein, His Tag）是白细胞介素-18（IL-18）受体复合物的重要组成部分。IL-18RAP作为辅助受体亚基，与IL-18R1共同组成完整的受体复合物，参与调节IL-18介导的免疫反应和炎症过程。重组技术生产的带有His标签的IL-18RAP蛋白，为研究其生物学功能提供了有力工具。 IL-18是一种重要的免疫调节细胞因子，通过激活免疫细胞（如T细胞、自然杀伤细胞）和促进促炎细胞因子的分泌，增强机体的免疫反应。IL-18信号传导依赖于其受体复合物，其中IL-18R1是主要受体亚基，而IL-18RAP作为辅助亚基，能够增强IL-18与其受体的结合亲和力，从而促进信号传导。IL-18RAP在多种细胞类型中表达，包括免疫细胞和上皮细胞，其功能对于维持免疫系统的稳态至关重要。 重组人IL-18RAP蛋白（His Tag）的制备保留了天然IL-18RAP的生物学特性，同时通过His标签增加了其在实验中的可操作性。

rhBAFF以三聚体形式存在，通过激活NF-κB和PI3K/AKT信号通路促进B细胞存活，防止其凋亡

重组人MARCO蛋白（Recombinant Human MARCO Protein），带有His标签，是一种在免疫学和细胞生物学研究中具有重要价值的蛋白质。MARCO（Macrophage Receptor with Collagenous Structure）是一种清道夫受体，主要表达于巨噬细胞表面，参与病原体识别和清除。His标签的引入，使得该蛋白能够通过金属螯合亲和层析高效纯化，并便于后续的检测和应用。 在功能上，MARCO能够识别多种配体，包括细菌、病毒和细胞碎片等，介导巨噬细胞的吞噬作用，参与机体的天然免疫防御。此外，MARCO还参与调节炎症反应和组织修复，维持组织稳态。研究表明，MARCO在肺部疾病、心血管疾病和感染性疾病中发挥重要作用，其表达水平与疾病的发生和进展密切相关。 重组人MARCO蛋白的制备通常采用真核表达系统，以确保其正确的折叠和翻译后修饰。这种高纯度的重组蛋白可用于体外实验，如受体-配体结合分析、信号通路研究、药物筛选以及抗体开发等。在药物研发领域，MARCO已成为潜在的治疗靶点，针对MARCO的激动剂和拮抗剂正在开发中，有望为相关疾病的治疗提供新的策略。

在正常生理状态下，FLT3通过与配体结合激活下游信号通路，促进造血细胞的正常发育。

在生物科学领域，有一种神奇的蛋白质——链霉亲和素（Streptavidin）。它以其极高的生物亲和性而闻名，被誉为“超级黏合剂”，在生物实验和医学研究中发挥着不可替代的作用。 链霉亲和素是一种由链霉菌产生的蛋白质，它最显著的特性是与生物素（Biotin）具有极高的亲和力。这种亲和力比抗原与抗体之间的亲和力还要高出数千倍，是目前已知最强的非共价相互作用之一。一旦链霉亲和素与生物素结合，这种结合几乎是不可逆的，即使在极端的化学和物理条件下也能保持稳定。 在生物实验中，链霉亲和素的这一特性被广泛应用。例如，在蛋白质纯化过程中，科学家们可以将链霉亲和素固定在琼脂糖珠上，然后通过生物素标记目标蛋白质。当样品通过琼脂糖珠时，链霉亲和素会迅速与生物素标记的蛋白质结合，从而实现高效、特异性的蛋白质捕获和纯化。这种方法不仅提高了纯化效率，还减少了杂质的干扰，使得蛋白质研究更加精准。 此外，在生物传感器和诊断试剂中，链霉亲和素也扮演着重要角色。它可以与生物素标记的探针结合，用于检测特定的生物分子，如核酸、蛋白质等。这种检测方法具有高灵敏度和高特异性，能够快速、准确地诊断疾病，为临床医学提供了有力支持。

重组技术的应用使得重组食蟹猴 LY75 蛋白的生产成为可能。

在生物医学研究中，整合素αVβ3（Integrin αVβ3）作为一种关键的细胞表面受体，其在细胞黏附、迁移、血管生成和肿瘤侵袭中的作用一直是研究的热点。重组生物素化人整合素αVβ3异二聚体蛋白（His-Avi Tag）作为一种新型的重组蛋白工具，为研究整合素αVβ3的功能和作用机制提供了新的视角和方法。 整合素αVβ3：关键的细胞黏附与信号转导受体 整合素αVβ3是一种异二聚体细胞表面受体，由αV和β3两个亚基组成。它通过与细胞外基质（ECM）中的多种配体（如纤维连接蛋白、层粘连蛋白和骨桥蛋白）结合，介导细胞与细胞外基质的黏附和信号转导。整合素αVβ3在多种细胞类型中表达，包括内皮细胞、成骨细胞和肿瘤细胞。它在细胞迁移、血管生成、骨质代谢和肿瘤侵袭中发挥重要作用。此外，整合素αVβ3的异常表达与多种疾病相关，如骨质疏松症、心血管疾病和癌症。因此，深入研究整合素αVβ3的功能和作用机制对于理解这些疾病的发病机制和开发新的治疗方法具有重要意义。

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