病毒保存液(非灭活型,含BSA,无色)-酒色青霉SHMCCD63086-布氏乳杆菌Lactobacillusbuchneri

hFc标签则进一步增强了蛋白的稳定性和可检测性，使其在复杂的生物样本中能够被高效识别和捕获。

N-Formyl-Met-Leu-Phe-Lys（简称fMLF-Lys）是一种合成的甲酰肽，其结构基于天然存在的细菌肽。这种多肽因其N-甲酰化修饰而具有独特的生物活性，能够激活甲酰肽受体（FPR），在免疫调节、炎症反应和细胞趋化中发挥重要作用。 甲酰肽受体的激活 fMLF-Lys通过其N-甲酰化修饰激活甲酰肽受体（FPR），这是一种G蛋白偶联受体，广泛存在于中性粒细胞、单核细胞和巨噬细胞等免疫细胞表面。激活FPR能够引发一系列细胞内信号传导事件，包括细胞内钙离子浓度的升高、蛋白激酶的激活以及细胞骨架的重组。这些信号通路的激活导致免疫细胞的趋化、脱颗粒和吞噬作用增强，从而促进炎症反应和病原体清除。 免疫调节与炎症反应 fMLF-Lys在免疫调节和炎症反应中具有显著的生物活性。它能够促进免疫细胞的趋化，引导中性粒细胞和巨噬细胞向炎症部位迁移。此外，fMLF-Lys还能够增强免疫细胞的吞噬能力，提高对细菌和病毒的清除效率。在炎症反应中，fMLF-Lys通过激活FPR，促进炎症因子的释放，进一步增强炎症反应。这种多肽在模拟细菌感染引起的免疫反应方面具有重要的研究价值。

Leucokinin VIII（亮激肽VIII）是一种从蟑螂头部提取物中分离得到的利尿八肽。

重组生物素化人FGFR3β（IIIc）蛋白（Recombinant Biotinylated Human FGFR3β (IIIc) Protein, His-Avi Tag）是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具，广泛应用于骨骼发育、细胞信号传导以及相关疾病机制的研究中。FGFR3（成纤维细胞生长因子受体3）是FGF信号通路的关键受体之一，参与骨骼发育、软骨内成骨和细胞分化等多种生物学过程。FGFR3β（IIIc）是FGFR3的一种亚型，主要在间充质细胞和成骨细胞中表达，对骨骼发育和维持骨骼稳态具有重要作用。 FGFR3β（IIIc）的功能与作用 FGFR3是成纤维细胞生长因子受体家族的重要成员，通过与成纤维细胞生长因子（FGF）结合，激活下游信号通路（如MAPK和PI3K-Akt通路），调节细胞的多种生物学功能。FGFR3β（IIIc）是FGFR3的一种选择性剪接亚型，主要在间充质细胞和成骨细胞中表达，参与骨骼发育和软骨内成骨。在骨骼发育过程中，FGFR3β（IIIc）通过调节细胞的增殖和分化，控制骨骼的生长和发育。

通过调节LILRA1的信号通路，可以增强免疫细胞对肿瘤细胞的识别和攻击能力，从而抑制肿瘤生长。

Neuropeptide Y(1-36)（神经肽Y，1-36）是一种由36个氨基酸组成的神经肽，广泛存在于中枢神经系统和外周神经系统中。它在多种生理过程中发挥重要作用，包括调节食欲、能量代谢、心血管功能和情绪反应。 一、Neuropeptide Y(1-36)的结构与功能 Neuropeptide Y(1-36)是一种单链多肽，分子量约为4.2 kDa。它通过与多种G蛋白偶联受体（如Y1、Y2、Y4和Y5受体）结合，发挥其生物学功能。这些受体广泛分布于大脑、心血管系统和胃肠道，使得Neuropeptide Y能够调节多种生理过程。 二、Neuropeptide Y(1-36)在能量代谢中的作用 Neuropeptide Y(1-36)在调节食欲和能量代谢中起着关键作用。它主要由下丘脑弓状核的神经元分泌，通过作用于下丘脑的Y1和Y5受体，促进食欲和食物摄入。此外，Neuropeptide Y还通过调节交感神经系统，影响能量消耗和脂肪储存。在应激状态下，Neuropeptide Y的释放增加，促进能量储存，以应对潜在的能量需求。

重组人TPM1蛋白（His标签）的制备为相关研究提供了强大的工具。

gp130（糖蛋白130）是细胞因子受体超家族的重要成员，作为多种细胞因子的共同受体，在细胞信号传导中发挥着关键作用。重组猕猴（Rhesus Macaque）gp130蛋白作为一种研究工具，为深入探索其功能和机制提供了重要支持。 功能与作用机制 gp130是白细胞介素-6（IL-6）家族细胞因子的共同受体，参与调节多种细胞因子（如IL-6、IL-11、LIF、OSM等）的信号传导。这些细胞因子通过与gp130结合，激活下游的JAK-STAT信号通路，从而调节细胞的增殖、分化、存活和免疫反应。gp130在多种生理过程中发挥重要作用，包括免疫调节、造血功能、细胞存活和组织修复。例如，在炎症反应中，IL-6通过gp130激活信号通路，促进急性期蛋白的合成和免疫细胞的活化。 在病理状态下，gp130的异常激活或信号传导失调可能导致多种疾病。例如，在某些癌症中，IL-6/gp130信号通路的持续激活可能促进肿瘤细胞的增殖和存活；在自身免疫性疾病中，gp130信号通路的过度激活可能导致慢性炎症和组织损伤。

在蛋白质降解、信号转导和免疫调节等多种细胞过程中发挥关键作用。

重组小鼠 IL-13Rα2 蛋白（His 标签）是一种重要的细胞因子受体，广泛应用于免疫调节和疾病机制的研究。IL-13Rα2（白细胞介素 - 13 受体 α2）是白细胞介素 - 13（IL-13）的主要受体之一，其在免疫反应、炎症调节以及某些疾病的发生发展中发挥着关键作用。 IL-13Rα2 的生物学功能 IL-13Rα2 是一种Ⅰ型跨膜蛋白，主要表达于多种免疫细胞和非免疫细胞中，包括巨噬细胞、树突状细胞、内皮细胞和肿瘤细胞。IL-13Rα2 通过与 IL-13 结合，激活下游的 JAK-STAT 信号通路，调节细胞的增殖、分化和存活。此外，IL-13Rα2 还在免疫调节中发挥重要作用，能够抑制炎症反应，促进 Th2 型免疫反应的偏移。 重组小鼠 IL-13Rα2 蛋白（His 标签）的应用 重组小鼠 IL-13Rα2 蛋白（His 标签）的开发为研究其功能提供了极大的便利。His 标签的引入不仅提高了蛋白的纯化效率，还保持了其天然的生物学活性。

BTN3A1胞外区包含IgV和IgC结构域，通过构象变化暴露B30.2结构域中的磷酸抗原结合位点。

在免疫学和炎症研究领域，Recombinant Canine ICAM-1（重组犬类ICAM-1）正成为探索免疫细胞黏附和炎症反应机制的重要工具。 ICAM-1（细胞间黏附分子-1）是一种重要的细胞表面蛋白，主要表达在内皮细胞、上皮细胞和免疫细胞表面。它通过与整合素家族成员（如LFA-1和Mac-1）结合，调节免疫细胞的黏附、迁移和信号传导。在免疫反应中，ICAM-1的表达增加有助于白细胞的募集和炎症部位的免疫细胞浸润。此外，ICAM-1在多种炎症性疾病（如动脉粥样硬化、类风湿性关节炎等）和自身免疫疾病中表达异常，使其成为疾病治疗的潜在靶点。 重组技术为ICAM-1蛋白的研究带来了新的突破。重组犬类ICAM-1蛋白可以通过基因工程技术在体外高效表达和纯化，保证了蛋白的活性和稳定性。这种重组蛋白可以用于多种实验研究，包括细胞黏附、信号转导和炎症反应等。 利用重组犬类ICAM-1蛋白，研究人员可以深入探究ICAM-1在免疫细胞黏附和炎症反应中的作用机制。例如，通过与荧光标记的整合素结合，可以在活细胞成像中实时观察ICAM-1介导的细胞黏附过程。

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