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TGF-β1是一种多功能细胞因子，参与细胞增殖、分化、凋亡和免疫调节等多种生理过程。

Antennapedia肽是一种源自果蝇（Drosophila melanogaster）的细胞穿透肽（Cell-Penetrating Peptide, CPP），因其卓越的细胞穿透能力而成为生物医学研究中的重要工具。Antennapedia肽最初是从果蝇的同源异形蛋白中发现的，其酸性形式（Antennapedia Peptide, acid）特别引人关注，因为它在细胞摄取和生物利用度方面表现出独特的优势。 Antennapedia肽的结构与功能 Antennapedia肽的核心序列是“RQIKIWFQNRRMKWKK”，这一序列富含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸，这些氨基酸赋予了肽段正电荷，使其能够与细胞膜上的负电荷成分相互作用，从而穿透细胞膜。Antennapedia肽的酸性形式通过在肽段的N端或C端添加酸性氨基酸（如谷氨酸或天冬氨酸），进一步增强了其稳定性和细胞穿透能力。 研究表明，Antennapedia肽可以通过多种机制进入细胞，包括直接穿透细胞膜、内吞作用以及与细胞膜上的受体相互作用。

这种抑制作用可能涉及Id3蛋白的诱导，从而抑制E蛋白的活性，导致细胞生长停滞和凋亡。

重组人E-选择素蛋白（Recombinant Human E-selectin）是一种通过基因工程技术生产的细胞表面黏附分子，属于选择素家族。E-选择素（Endothelial Selectin）在炎症反应中发挥着关键作用，是研究免疫细胞招募和炎症机制的重要工具。 E-选择素主要表达于血管内皮细胞表面，其表达受促炎细胞因子（如TNF-α和IL-1β）的诱导。在炎症部位，E-选择素通过与白细胞表面的糖蛋白相互作用，介导白细胞的滚动和黏附，这是白细胞迁移到炎症部位的初始步骤。E-选择素的这种黏附作用对于白细胞的募集和炎症反应的启动至关重要。 重组人E-选择素蛋白的制备利用了基因工程技术，通过在宿主细胞中高效表达E-选择素基因，获得高纯度的重组蛋白。这种重组蛋白保留了天然E-选择素的结构和功能特性，能够用于研究其在白细胞黏附和炎症反应中的作用机制。研究人员可以利用重组E-选择素蛋白研究其与白细胞表面配体的相互作用，以及其在炎症部位的表达调控。 在临床应用方面，E-选择素的异常表达与多种炎症性疾病相关。

这种潜伏复合物在特定条件下被激活，释放出活性TGF-β3，从而启动细胞信号通路。

Recombinant Human IL-17 Protein（重组人白细胞介素-17蛋白）是一种重要的细胞因子，属于IL-17家族。IL-17在调节免疫反应、促进炎症反应以及维持组织稳态中发挥关键作用，因其在多种疾病中的重要作用而备受关注。 炎症与免疫调节 IL-17主要由Th17细胞分泌，是一种多效性细胞因子。它通过与IL-17受体结合，诱导多种炎症因子和趋化因子的产生，如白细胞介素-6（IL-6）、肿瘤坏死因子（TNF）和CXCL8，从而增强炎症反应。此外，IL-17还能够促进上皮细胞和成纤维细胞的增殖，增强组织的修复能力。 在疾病中的作用 IL-17在多种炎症和自身免疫性疾病中具有重要作用，如银屑病、类风湿性关节炎、炎症性肠病和多发性硬化症。在银屑病中，IL-17能够诱导角质形成细胞的增殖和炎症因子的释放，加剧皮肤炎症。在类风湿性关节炎中，IL-17能够诱导滑膜细胞的增殖和炎症因子的释放，加剧关节炎症和损伤。此外，IL-17在肿瘤微环境中的作用也引起了研究者的关注，它能够调节肿瘤相关炎症反应，影响肿瘤的进展和转移。

DLL3作为Notch信号通路的配体之一，通过与Notch受体结合，调节细胞的命运决定和组织的形成。

Recombinant Mouse MMP-9 Protein（pro form），His Tag（重组小鼠基质金属蛋白酶 - 9 前体，带组氨酸标签）是一种在细胞外基质重塑和细胞行为调控中发挥关键作用的酶。MMP-9，也称为明胶酶 B，属于基质金属蛋白酶家族，主要负责降解细胞外基质中的多种成分，包括胶原蛋白、明胶等。 在生理状态下，MMP-9 以无活性的前体形式（pro - form）存在，其 N 端带有一个前肽结构域，用于抑制酶的活性。当细胞外环境发生变化，如炎症反应或组织损伤时，MMP-9 可被多种因子激活，释放出其活性形式。这种激活过程对于维持细胞外基质的动态平衡至关重要。 重组小鼠 MMP-9 前体（His Tag）通过基因工程技术生产，带有组氨酸标签（His Tag），便于纯化和检测。这种重组蛋白在研究中具有广泛的应用价值。例如，在细胞迁移和侵袭研究中，MMP-9 的活性与细胞穿透基底膜的能力密切相关。通过使用重组 MMP-9，研究人员可以模拟细胞外基质降解过程，研究细胞迁移的分子机制。 此外，MMP-9 在炎症和免疫反应中也扮演重要角色。

LRG1在炎症反应、肿瘤发生以及神经退行性疾病中发挥重要作用。

重组食蟹猴GFRAL蛋白是一种重要的受体蛋白，属于GDNF（胶质细胞源性神经营养因子）受体家族。GFRAL（GDNF家族受体α样蛋白）在GDF15（生长分化因子15）信号通路中发挥关键作用，通过与GDF15结合，调节多种生物学过程，包括细胞生长、分化、凋亡和代谢调节。因此，重组食蟹猴GFRAL蛋白的开发为相关研究提供了重要的工具。 GFRAL主要表达于多种组织，包括神经系统、心血管系统和代谢相关组织。它通过与GDF15结合，激活下游信号通路，调节细胞的行为和功能。在生理条件下，GFRAL-GDF15信号通路有助于维持细胞的存活和功能，促进组织修复和代谢稳态。在病理条件下，GFRAL的异常表达与多种疾病密切相关，包括肥胖、2型糖尿病、心血管疾病和某些神经系统疾病。 重组食蟹猴GFRAL蛋白的制备，利用了重组蛋白技术，使得该蛋白的生产更加高效和稳定。通过适当的表达系统和纯化方法，可以获得高纯度的重组GFRAL蛋白，为大规模的实验研究提供了可能。 在基础研究中，重组食蟹猴GFRAL蛋白可用于体外和体内实验，研究其在GDF15信号通路中的具体作用机制。

例如，低脂联素水平与肥胖、2型糖尿病、心血管疾病和某些癌症的风险增加有关。

大鼠血小板生成素（TPO，Thrombopoietin）是一种重要的造血生长因子，主要负责调节血小板的生成。TPO通过与其特异性受体c-Mpl结合，激活下游信号通路，促进巨核细胞的增殖和分化，最终导致血小板的生成。TPO在维持血液中血小板数量的稳定方面发挥着关键作用。 TPO的结构与功能 TPO是一种糖蛋白，由170个氨基酸组成，其基因定位于染色体3。TPO的结构包括一个N端信号肽、一个成熟肽和一个C端的糖基化位点。TPO通过其受体c-Mpl激活JAK2-STAT5信号通路，促进巨核细胞的增殖和分化，从而增加血小板的生成。 TPO在生理过程中的作用 在正常生理状态下，TPO的水平与血小板数量呈负相关。当血小板数量减少时，TPO的水平升高，刺激巨核细胞的增殖和分化，增加血小板的生成。相反，当血小板数量增加时，TPO的水平降低，减少血小板的生成。这种反馈机制确保了血液中血小板数量的稳定。 TPO在疾病中的作用 TPO在多种血液疾病中发挥重要作用。例如，在免疫性血小板减少症（ITP）中，TPO的水平显著升高，以补偿血小板的过度破坏。

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