通过与荧光标记的链霉亲和素结合,可以在活细胞成像中实时观察TREM2蛋白的动态分布和变化。
在免疫学和过敏反应研究领域,Recombinant Biotinylated Human TSLP (R127A, R130A) Protein,His-Avi Tag(重组生物素化人TSLP(R127A, R130A)蛋白,His-Avi标签)正逐渐成为研究人员手中的一把重要钥匙,为深入探索TSLP的功能和作用机制提供了新的工具。
TSLP(Thymic Stromal Lymphopoietin)是一种重要的细胞因子,在免疫系统中发挥着多种关键作用。它主要由上皮细胞产生,能够激活树突状细胞、T细胞和肥大细胞等免疫细胞,参与调节免疫反应和炎症过程。TSLP在过敏性疾病(如哮喘、特应性皮炎等)的发生和发展中扮演着重要角色,其异常表达与过敏反应的加剧密切相关。
重组生物素化技术的应用,为TSLP蛋白的研究带来了新的突破。生物素与链霉亲和素(streptavidin)具有极高的亲和力,这种特性使得重组生物素化人TSLP蛋白可以方便地与链霉亲和素标记的探针或检测工具结合,实现对TSLP蛋白的精准定位、定量分析以及与其他生物分子的相互作用研究。
这种特性使得该蛋白在实验中能够高效地与其他分子相互作用,便于研究人员进行深入的分子间相互作用研究。
在现代生物医学研究中,白细胞介素-1β(IL-1β)是一种关键的促炎细胞因子,广泛参与免疫反应和炎症过程。通过CHO(中国仓鼠卵巢)细胞表达技术生产的重组小鼠IL-1β(Mouse IL-1β, CHO-expressed),为研究人员提供了一个高效、稳定的工具,用于深入研究IL-1β的生物学功能及其在疾病中的作用。
IL-1β的生物学功能
IL-1β主要由巨噬细胞、树突状细胞和内皮细胞等产生,是炎症反应的主要启动因子之一。它通过与细胞表面的IL-1受体结合,激活多种信号通路,如NF-κB和MAPK通路,从而诱导多种炎症相关基因的表达。这些基因编码的蛋白能够促进炎症细胞的招募、激活和增殖,增强炎症反应。此外,IL-1β还能刺激其他细胞因子的释放,进一步放大炎症信号。
CHO细胞表达的优势
CHO细胞是一种广泛用于重组蛋白生产的细胞系,具有以下优点:
高产量:CHO细胞能够高效表达重组蛋白,使得IL-1β的生产更加经济高效。
高纯度:通过先进的纯化技术,重组IL-1β的纯度可以达到很高水平,减少了杂质和潜在的免疫原性。
研究还发现,β-Amyloid (33-40) 的聚集过程可能引发一系列复杂的病理反应。
重组人TRAIL受体1(TRAIL R1,也称为DR4)是肿瘤坏死因子受体超家族的重要成员,在细胞凋亡和免疫调节中发挥着关键作用。TRAIL(肿瘤坏死因子相关凋亡诱导配体)及其受体系统是近年来癌症研究的热点领域之一,TRAIL R1作为其主要受体之一,具有重要的生物学意义和临床应用潜力。
TRAIL R1主要通过与TRAIL结合,激活细胞内的凋亡信号通路,诱导肿瘤细胞死亡。与传统的化疗药物不同,TRAIL在正常细胞中通常不诱导凋亡,而对多种肿瘤细胞具有显著的杀伤作用,这使其成为一种理想的抗肿瘤靶点。重组人TRAIL R1的制备为深入研究其结构与功能提供了重要的工具。通过基因工程技术,科学家们能够在体外高效表达并纯化TRAIL R1蛋白,进而用于细胞实验和动物模型研究。
在基础研究中,重组人TRAIL R1可用于探索其与配体结合的分子机制以及下游信号传导通路。研究表明,TRAIL R1激活后可募集死亡结构域蛋白,如FADD,进而激活caspase级联反应,最终导致细胞凋亡。此外,TRAIL R1在多种肿瘤细胞系中的表达水平与细胞对TRAIL诱导凋亡的敏感性密切相关。

随着研究的不断深入,FGF-9有望为多种疾病的治疗提供新的解决方案。
TNF-α(肿瘤坏死因子 - α,人源)是一种重要的多肽细胞因子,在炎症反应、免疫调节和细胞凋亡中发挥着关键作用。它在人体的免疫系统中扮演着核心角色,是生物医学研究中的一个重要靶点。
结构与功能
TNF-α 是一种由 233 个氨基酸组成的多肽,主要由巨噬细胞、单核细胞和某些淋巴细胞分泌。它通过与两种细胞表面受体(TNFR1 和 TNFR2)结合,激活下游信号通路,从而调节细胞的增殖、分化、存活和凋亡。TNF-α 在炎症反应中起着核心作用,能够促进炎症因子的产生和释放,增强免疫反应。
炎症与免疫调节
TNF-α 在炎症反应中起着关键作用。它能够激活 NF-κB 信号通路,促进炎症因子的产生和释放,从而增强免疫反应。在感染和组织损伤时,TNF-α 的水平显著升高,有助于清除病原体和修复受损组织。然而,TNF-α 的过度表达也可能导致慢性炎症和自身免疫性疾病,如类风湿性关节炎和炎症性肠病。
疾病研究与应用
TNF-α 的异常表达与多种疾病的发生发展密切相关。在某些癌症中,TNF-α 可能通过促进肿瘤细胞的增殖和存活,影响肿瘤的进展。
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E257蛋白的活性对于病毒在宿主细胞内的生存和传播至关重要。
在细胞生物学和疾病研究领域,ROR2(受体酪氨酸激酶样孤儿受体2)作为一种重要的受体酪氨酸激酶,在胚胎发育、细胞增殖、迁移以及多种疾病的发生和发展中扮演着关键角色。重组生物素化人ROR2蛋白的开发,为深入研究ROR2的功能及其在疾病中的作用提供了强大的工具。
ROR2主要在胚胎发育过程中表达,参与Wnt信号通路的调节,对细胞的增殖、分化和迁移发挥重要作用。此外,ROR2也在成年组织中表达,参与组织修复和再生。ROR2的异常表达与多种疾病相关,包括先天性发育异常、心血管疾病和某些肿瘤。因此,研究ROR2的机制和功能对于理解胚胎发育和疾病发生具有重要意义。
重组生物素化人ROR2蛋白通过生物技术手段制备,其生物素化修饰使其能够与链霉亲和素(streptavidin)等具有极高亲和力的分子结合,从而实现精准的靶向和检测。这种特性使得该蛋白在实验中能够高效地与其他分子相互作用,便于研究人员进行深入的分子间相互作用研究。
在胚胎发育研究中,重组生物素化人ROR2蛋白可用于探索ROR2在Wnt信号通路中的作用机制,以及这种作用如何影响细胞的增殖和分化。
在功能上,LIF R在胚胎发育、神经保护、免疫调节等方面发挥关键作用。
HPV16-E711-20 epitope 是人乳头瘤病毒(HPV)16型E7蛋白的第11至20位氨基酸序列,是一个关键的免疫表位。HPV16是导致宫颈癌的主要病毒类型之一,而E7蛋白是HPV16的致癌蛋白,能够抑制宿主细胞的肿瘤抑制基因,从而促进细胞的癌变。因此,针对HPV16-E711-20 epitope的研究和应用在宫颈癌的免疫治疗中具有重要意义。
HPV16-E7蛋白的作用机制
HPV16的E7蛋白是一种小分子蛋白,能够与宿主细胞的视网膜母细胞瘤蛋白(pRb)结合并抑制其功能。pRb是细胞周期调控的关键蛋白,能够阻止细胞从G1期进入S期,从而抑制细胞增殖。E7蛋白通过抑制pRb的功能,解除细胞周期的限制,导致细胞过度增殖,最终可能引发癌变。因此,E7蛋白是HPV16致癌机制的核心。
HPV16-E711-20 epitope的免疫学意义
HPV16-E711-20 epitope是E7蛋白中被免疫系统识别的关键片段。研究表明,该表位能够被宿主的细胞毒性T淋巴细胞(CTL)识别,从而激活免疫反应,清除感染的细胞。
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