其抗炎特性使其在治疗类风湿性关节炎和炎症性肠病等疾病中显示出潜在的疗效。
心肌钙蛋白 - 1(CT - 1)是一种重要的细胞因子,属于转化生长因子 - β(TGF - β)超家族。它在人体心血管系统和代谢过程中发挥着关键的调节作用。CT - 1主要由心肌细胞和血管内皮细胞产生,参与调节心血管功能和组织修复。
CT - 1的生物学功能
CT - 1通过与其特异性受体结合发挥作用,主要调节心血管系统的功能。它能够促进心肌细胞的增殖和存活,增强心肌收缩力,从而维持心脏的正常功能。此外,CT - 1还能调节血管内皮细胞的功能,促进血管新生和血管修复,改善血液循环。在代谢方面,CT - 1能够调节脂肪细胞的代谢,影响脂肪的储存和分解,从而在能量平衡中发挥重要作用。
CT - 1与疾病
CT - 1在多种心血管疾病和代谢性疾病中表现出异常的表达水平。例如,在心肌梗死、心力衰竭和高血压等疾病中,CT - 1的水平往往显著升高。这表明CT - 1可能在这些疾病的发生和发展中发挥重要作用。研究表明,CT - 1能够刺激心肌细胞的增殖和存活,减轻心肌损伤,从而在心脏修复和再生中发挥保护作用。
在基础研究中,ANP (1-28) 被广泛用于研究心血管系统的生理和病理机制。
PAR-4 Agonist Peptide, amide(简称PAR-4-AP;AY-NH2)是一种特异性激活蛋白酶激活受体-4(Protease-Activated Receptor 4,PAR-4)的多肽激动剂。它对PAR-1或PAR-2没有作用,且其激活效应可以被PAR-4拮抗剂有效阻断。这种高度选择性使得PAR-4-AP成为研究PAR-4功能及其在多种生理和病理过程中作用的理想工具。
结构与特性
PAR-4-AP的分子式为C34H48N8O7,分子量约为680.8。其序列是AYPGKF-NH2,这种序列设计基于PAR-4受体的自然激活机制,能够模拟蛋白酶切割PAR-4 N-末端后暴露的特定序列,从而触发细胞内信号转导级联反应。
作用机制与应用
PAR-4作为G蛋白偶联受体(GPCR)家族的一员,在多种生理和病理过程中发挥关键作用,包括血小板聚集、炎症反应、细胞凋亡以及肿瘤生长与转移等。PAR-4-AP通过特异性结合并激活PAR-4,可用于研究这些复杂过程。例如,在心血管疾病、炎症性疾病或肿瘤治疗中,通过调节PAR-4的活性,可能实现疾病状态的改善或逆转。
它既能够增强免疫反应以抵御病原体的入侵,也可能在某些情况下引发炎症性疾病。
Rat Fractalkine(大鼠fractalkine,CX3CL1)是一种独特的趋化因子,在免疫系统中发挥着关键作用。它不仅参与细胞的黏附和迁移,还在调节免疫细胞的激活和炎症反应中扮演重要角色。
基本特性与功能
Rat Fractalkine是一种膜结合蛋白,具有两种形式:膜结合型和可溶型。膜结合型fractalkine主要表达在内皮细胞、树突状细胞和巨噬细胞表面,可溶型fractalkine则通过蛋白酶切割产生,参与细胞间信号传导。其受体CX3CR1主要表达在单核细胞、巨噬细胞和T细胞上。
免疫调节作用
Fractalkine在免疫调节中具有多方面的作用。它能够吸引CX3CR1阳性的免疫细胞,促进这些细胞在炎症部位的聚集。此外,fractalkine还参与调节免疫细胞的激活状态,影响细胞因子的分泌和细胞毒性功能。例如,在神经炎症中,fractalkine的表达增加,能够吸引巨噬细胞和T细胞进入中枢神经系统,加剧炎症反应。
疾病相关性
Fractalkine的异常表达与多种疾病相关,包括心血管疾病、神经退行性疾病和癌症。
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Recombinant Canine SCF在犬类健康研究中具有广阔的应用前景。
Epstein-Barr病毒(EBV)是一种广泛存在于人类中的疱疹病毒,与多种疾病相关,如传染性单核细胞增多症、霍奇金淋巴瘤和鼻咽癌等。CEF19,Epstein-Barr Virus latent NA-3A (458-466) 是一种由9个氨基酸组成的单一肽段表位,序列为YPLHEQHGM,代表1型Epstein-Barr病毒核抗原3A蛋白(B95.8菌株)的458-466位氨基酸。
该肽段在病毒感染和宿主免疫反应中具有重要意义。研究表明,CEF19能够显著影响细胞毒性T淋巴细胞(CTL)的识别,这表明它可能在EBV感染过程中与宿主免疫系统相互作用。作为一种潜在的抗原表位,CEF19能够被免疫系统识别,从而引发免疫细胞的应答,这为基于该肽段的疫苗开发提供了理论基础。
目前,研究人员正在探索CEF19在病毒生命周期中的具体作用机制,并尝试开发以其为基础的免疫治疗策略。通过深入了解CEF19与宿主细胞的相互作用,以及其在免疫反应中的角色,未来有望开发出针对EBV相关疾病的新型治疗方法。

白细胞介素 - 8(IL - 8)是一种重要的趋化因子,主要在炎症反应中发挥关键作用。
Fibronectin CS1 Peptide 是一种来源于纤维连接蛋白(Fibronectin)的多肽片段,位于纤维连接蛋白的 III 型同源连接段(IIICS)中。它包含 Leu-Asp-Val(LDV)细胞黏附基序,能够特异性地与整合素受体 α4β1 结合。这种结合触发一系列细胞内信号转导通路,参与调节细胞黏附、迁移、增殖和存活。
抑制肿瘤转移
Fibronectin CS1 Peptide 缺乏 Arg-Gly-Asp(RGD)结构域,却能在自发和实验性转移模型中有效抑制肿瘤细胞的转移。这一特性使其成为研究肿瘤转移机制和开发抗肿瘤药物的重要工具。
细胞黏附与迁移研究
由于其与细胞黏附和迁移过程密切相关,Fibronectin CS1 Peptide 也被用于研究细胞与细胞外基质之间的相互作用,以及细胞迁移的调控机制。例如,在口腔鳞状细胞癌(OSCC)的研究中,CS1 被发现能增强癌细胞的黏附、迁移和侵袭,而 CS1 阻断肽则抑制这些过程。
生物材料开发
Fibronectin CS1 Peptide 的特定结构和功能使其成为开发新型生物材料的候选分子。
通过调节 PYY 的分泌或增强其作用,有望开发出新的治疗策略,帮助人们更好地控制体重和改善代谢状况。
Recombinant Human CLDN18.1 Protein-VLP(重组人 CLDN18.1 蛋白-病毒样颗粒)是一种重要的研究工具,广泛应用于胃癌和其他相关疾病的病理学研究。CLDN18.1(Claudin-18.1)是紧密连接蛋白家族的一员,主要表达在胃黏膜的上皮细胞中,参与维持细胞间的紧密连接和调节细胞间物质交换。
CLDN18.1 的生理功能
CLDN18.1 是一种胃特异性的紧密连接蛋白,主要表达在胃黏膜的上皮细胞中。它通过与其他紧密连接蛋白相互作用,形成细胞间的紧密连接,维持胃黏膜的完整性。CLDN18.1 在调节胃黏膜的屏障功能和信号传导中发挥关键作用。
CLDN18.1 在病理中的作用
CLDN18.1 的异常表达与多种疾病相关,尤其是在胃癌中。研究表明,CLDN18.1 在胃癌细胞中的表达水平显著升高,与肿瘤的侵袭性和转移能力密切相关。因此,CLDN18.1 已成为胃癌研究中的一个重要靶点。此外,CLDN18.1 还在某些其他癌症中表达,如胰腺癌和结直肠癌,这进一步扩展了其作为治疗靶点的应用前景。
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