此外,TRAIL还参与调节免疫反应,通过清除病毒感染的细胞,帮助维持免疫系统的平衡。
sTRAIL R-2(可溶性 TRAIL 受体 - 2)是一种重要的细胞凋亡调控因子,属于肿瘤坏死因子受体(TNFR)超家族。它通过与 TRAIL(肿瘤坏死因子相关凋亡诱导配体)结合,调节细胞凋亡过程,在维持免疫系统稳态和防止肿瘤发生中发挥着关键作用。
结构与功能
sTRAIL R-2 是 TRAIL 受体 - 2 的可溶性形式,主要由 TRAIL 受体 - 2 的胞外结构域组成。它能够与 TRAIL 高亲和力结合,从而阻断 TRAIL 与其膜结合型受体的相互作用,抑制细胞凋亡信号通路的激活。这种机制在保护正常细胞免受 TRAIL 诱导的凋亡方面至关重要。
细胞凋亡与免疫调节
TRAIL 是一种重要的细胞凋亡诱导因子,能够通过与 TRAIL 受体结合,激活细胞内的凋亡信号通路,导致细胞凋亡。sTRAIL R-2 通过与 TRAIL 结合,抑制其对细胞的凋亡作用,从而维持免疫系统的稳态。在免疫反应中,sTRAIL R-2 可以防止免疫细胞过度凋亡,维持免疫系统的正常功能。此外,sTRAIL R-2 还在某些组织中发挥保护作用,防止因过度炎症反应导致的组织损伤。
在感染过程中,细菌分泌的蛋白质能够与宿主细胞表面的受体结合,从而影响宿主细胞的生理功能。
FGFR-1α (IIIc)-Fc是一种重组蛋白,由人源成纤维细胞生长因子受体1α(FGFR-1α)的IIIc亚型的胞外结构域与人免疫球蛋白G(IgG)的Fc段融合而成。这种融合蛋白在生物医学研究中具有重要的应用价值,主要用于研究FGF信号通路以及相关疾病的机制。
FGFR-1α (IIIc)-Fc的结构与功能
FGFR-1α是成纤维细胞生长因子受体(FGFR)家族的重要成员,广泛参与细胞的增殖、分化、存活和迁移等生理过程。FGFR-1α的IIIc亚型主要在内皮细胞和某些上皮细胞中表达,对血管生成和组织修复至关重要。通过与多种成纤维细胞生长因子(FGFs)结合,FGFR-1α激活下游信号通路,调节细胞行为。
FGFR-1α (IIIc)-Fc的应用
研究FGF信号通路:FGFR-1α (IIIc)-Fc可以作为研究FGF信号通路的工具蛋白。它能够结合并中和游离的FGFs,从而抑制FGF信号通路的激活。这种特性使其成为研究FGF在细胞增殖、分化和迁移中作用的理想工具。
疾病模型研究:在多种疾病中,FGF信号通路的异常激活与疾病的发生和发展密切相关。
在生物科学领域,有一种神奇的蛋白质——链霉亲和素(Streptavidin)。
重组人神经调节蛋白 - 1β2(Recombinant Human NRG1 - β2 Protein)是神经调节蛋白 - 1(NRG1)家族的重要成员,具有重要的生物学功能。它在神经系统的发育、心血管系统的形成以及多种生理过程中发挥着关键作用,为相关疾病的治疗提供了新的靶点和研究方向。
生物学功能
NRG1 - β2 是一种分泌性蛋白,主要通过与表皮生长因子受体家族(ErbB)结合,激活下游信号通路,调节细胞的增殖、分化和存活。它在神经系统的发育中发挥重要作用,能够促进神经元的分化、突起生长和突触形成。此外,NRG1 - β2 还在心血管系统的发育中表现出显著的活性,能够促进心肌细胞的增殖和分化,维持心血管系统的稳态。
重组蛋白的制备
重组人 NRG1 - β2 蛋白的制备利用基因工程技术实现,具有高纯度和生物活性。通过在蛋白的 C - 末端添加 His 标签,便于蛋白的纯化和检测。这种重组蛋白为研究人员提供了稳定、可靠的实验材料,可用于多种研究应用,包括体外细胞实验和体内动物模型。

随着研究的不断深入,重组人FZD10蛋白有望成为解锁细胞信号传导与疾病治疗新机制的关键钥匙。
Hsp70-derived Octapeptide 是一种源自热休克蛋白70(Hsp70)的八肽片段,因其在细胞应激反应和免疫调节中的重要作用而备受关注。Hsp70是一种高度保守的分子伴侣蛋白,广泛存在于从细菌到人类的各种生物中,参与蛋白质的折叠、运输和降解等多种细胞过程。
Hsp70的功能
Hsp70是一种重要的分子伴侣蛋白,主要功能包括:
蛋白质折叠:Hsp70能够结合新生肽链,帮助其正确折叠,防止错误折叠和聚集。
蛋白质运输:Hsp70参与蛋白质的跨膜运输,例如在内质网和线粒体中。
蛋白质降解:Hsp70能够识别并结合错误折叠的蛋白质,协助其降解,维持细胞内的蛋白质稳态。
细胞应激反应:在细胞受到热应激、氧化应激等环境压力时,Hsp70的表达显著增加,帮助细胞抵抗损伤。
Hsp70-derived Octapeptide的关键作用
Hsp70-derived Octapeptide 是Hsp70蛋白的一个关键片段,通常包含其功能域中的核心序列。

虽然 4S GelRed 无毒,但对皮肤和眼睛仍有轻微刺激性,实验时建议佩戴手套和口罩。
Iα52 是一种源自小鼠I-A分子的片段,因其在免疫调节中的重要作用而备受关注。I-A分子是小鼠的主要组织相容性复合体(MHC)II类分子,负责呈递外源性抗原给CD4+ T细胞,从而激活免疫反应。Iα52片段在I-A分子的结构和功能中发挥关键作用,是研究免疫调节机制的重要工具。
I-A分子的功能
I-A分子是小鼠MHC II类分子的主要成分,负责将外源性抗原呈递给CD4+ T细胞。这一过程对于激活免疫反应至关重要,尤其是在细胞介导的免疫应答中。I-A分子由α链和β链组成,其中α链的第52位氨基酸(Iα52)是其功能的关键部分。
Iα52的关键作用
Iα52是I-A分子α链的一个关键氨基酸位点,对于I-A分子的结构稳定性和抗原呈递功能至关重要。研究表明,Iα52的突变会影响I-A分子的抗原结合能力和T细胞的激活效率。例如,Iα52的某些突变可能导致I-A分子无法正确呈递抗原,从而影响免疫反应的启动和维持。
此外,Iα52还参与调节I-A分子的细胞表面表达。其氨基酸序列的变化可能影响I-A分子在细胞表面的稳定性,进而影响抗原呈递的效率。这种调节作用对于维持免疫系统的平衡至关重要。
在免疫学研究中,大鼠作为一种重要的实验动物模型,为人类疾病的研究提供了宝贵的数据和见解。
血栓海绵蛋白-1(Thrombospondin-1,TSP-1)是一种多功能的细胞外基质蛋白,参与多种生理和病理过程,包括细胞黏附、迁移、增殖和凋亡。TSP-1在血管生成、炎症反应和肿瘤生物学中发挥重要作用。LSKL是一种四肽抑制剂,能够特异性地抑制TSP-1的功能,从而调节TSP-1介导的生物学过程。
LSKL的结构与功能
LSKL的序列是Leu-Ser-Lys-Leu,是一种合成的四肽。它通过与TSP-1的特定结构域结合,抑制TSP-1的功能。TSP-1含有多个结构域,其中一些结构域能够与细胞表面受体(如CD36、CD47等)结合,介导细胞信号传导和细胞间相互作用。LSKL通过竞争性结合这些结构域,阻断TSP-1与受体的相互作用,从而抑制TSP-1的功能。
抑制机制
TSP-1在多种生理和病理过程中发挥重要作用。例如,TSP-1能够通过与CD36结合,抑制血管生成,从而在肿瘤生长和转移中发挥抑制作用。此外,TSP-1还能够通过与CD47结合,调节细胞凋亡和炎症反应。LSKL通过抑制TSP-1的这些功能,能够调节相关生物学过程。
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