由于其在凝血过程中的关键作用,研究人员正在探索通过调节其释放或活性来开发新型抗凝血或促凝血药物。
CD27配体(CD27L,也称为CD70)是一种共刺激分子,主要表达在抗原呈递细胞(APC)和某些活化的T细胞表面。它通过与CD27结合,调节T细胞和B细胞的活化、增殖以及免疫反应。近年来,CD27L因其在免疫调节中的关键作用,逐渐成为癌症免疫治疗和自身免疫疾病研究的热点。Recombinant Mouse CD27 Ligand(重组小鼠CD27配体)作为一种重要的生物技术工具,为深入研究其功能和开发新型治疗策略提供了有力支持。
CD27L的功能与作用
CD27L属于肿瘤坏死因子超家族,通过与CD27结合,激活下游信号通路,促进T细胞和B细胞的活化、增殖和存活。在免疫系统中,CD27L的表达和功能对于维持免疫反应的平衡至关重要。它不仅在免疫细胞的发育和功能调节中发挥重要作用,还在免疫监视和抗肿瘤免疫中扮演关键角色。此外,CD27L的异常表达与多种疾病相关,包括自身免疫性疾病和某些癌症。
重组小鼠CD27配体的应用
Recombinant Mouse CD27 Ligand的制备为相关研究提供了便利。它可以用于开发针对CD27L的特异性抗体,进而用于免疫分析和靶向治疗。
因此,深入研究 IL - 8 的作用机制和调控途径,对于开发新的抗炎治疗策略具有重要意义。
重组食蟹猴IL-10 Rα蛋白(His Tag)是一种重要的细胞因子受体,属于白细胞介素受体家族。IL-10 Rα(白细胞介素-10受体α亚基)在免疫调节、抗炎反应和免疫耐受中发挥着关键作用,广泛参与机体的免疫防御机制。因此,重组食蟹猴IL-10 Rα蛋白的开发为免疫学研究和抗炎治疗提供了重要的工具。
IL-10 Rα主要表达于免疫细胞表面,包括单核细胞、巨噬细胞、树突状细胞和某些T细胞。通过与IL-10结合,IL-10 Rα激活下游信号通路,抑制促炎细胞因子的产生,调节免疫细胞的活化和功能。在生理条件下,IL-10 Rα信号通路有助于维持免疫平衡,防止过度免疫反应。在病理条件下,IL-10 Rα的异常表达与多种疾病的发生发展密切相关,包括自身免疫性疾病、慢性感染和某些癌症。
重组食蟹猴IL-10 Rα蛋白的制备,利用了重组蛋白技术和His Tag的纯化优势,使得该蛋白的生产更加高效和稳定。His Tag的添加便于通过金属离子亲和层析等方法进行纯化,提高了蛋白的纯度和产量,为大规模的实验研究提供了可能。
IL-8(77aa)的基因编码位于染色体4的趋化因子基因簇中,其分子量约为8.5 kDa。
δ-Sleep Inducing Peptide (DSIP) 是一种由9个氨基酸组成的神经肽,最初因其能够诱导深度睡眠而得名。DSIP 的氨基酸序列为 Trp-Ala-Gly-Gly-Asp-Ala-Ser-Gly-Glu,分子量约为850道尔顿。这种肽在大脑、下丘脑、垂体以及多种外周器官和体液中均有发现。
作用机制
DSIP 的作用机制复杂多样,涉及多个生理过程。在大脑中,DSIP 可能通过激活NMDA受体发挥作用。此外,DSIP 还能通过α1受体刺激大鼠的乙酰转移酶活性。在内分泌调节方面,DSIP 能够降低基础促肾上腺皮质激素水平并阻断其释放,同时刺激黄体生成素(LH)、生长激素释放激素和生长激素的分泌。
生理功能
DSIP 在多种生理过程中发挥重要作用。它能够作为一种应激限制因子,调节体温,缓解低体温,并具有抗氧化作用。此外,DSIP 还能调节血压和心肌收缩。在睡眠调节方面,DSIP 被认为可以促进慢波睡眠(SWS)并抑制快速眼动睡眠(REM),尽管这一作用在不同研究中存在争议。
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其中,2500 bp条带的浓度较高(约100 ng/5 µL),显示为加亮带,便于在电泳后快速定位。
在免疫学和分子生物学研究领域,Recombinant Canine CD46 Protein,His Tag(重组犬类CD46蛋白,His标签)正成为探索补体调节和免疫防御机制的重要工具。
CD46(膜辅蛋白)是一种重要的细胞表面蛋白,广泛表达于人体和动物细胞表面。它在补体系统中发挥关键作用,通过调节补体的激活,保护细胞免受补体介导的损伤。CD46通过与补体成分C3b和C4b结合,促进其分解,从而抑制补体级联反应的进一步激活。此外,CD46还参与调节免疫反应,促进免疫细胞的活化和信号传导。
重组技术为CD46蛋白的研究带来了新的突破。重组犬类CD46蛋白可以通过基因工程技术在体外高效表达和纯化,His标签的添加则进一步提高了蛋白的纯化效率和稳定性。这种重组蛋白可以用于多种实验研究,包括细胞信号转导、补体调节和免疫细胞激活等。
利用重组犬类CD46蛋白,研究人员可以深入探究CD46在补体调节和免疫防御中的作用机制。例如,通过与补体成分C3b和C4b结合,可以在体外实验中研究CD46对补体激活的抑制作用;通过基因敲除和过表达实验,可以研究CD46在细胞免疫反应中的功能。
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它在中枢神经系统中发挥多种生理功能,是神经肽W(NPW)的主要活性形式。
在血液学和免疫学研究领域,M-CSF(巨噬细胞集落刺激因子)作为一种重要的造血生长因子,其在巨噬细胞的增殖、分化和激活过程中扮演着关键角色。重组生物素化人M-CSF蛋白的开发,为深入研究M-CSF的功能及其在疾病中的作用提供了强大的工具。
M-CSF主要由单核细胞、巨噬细胞、内皮细胞和成纤维细胞等分泌,能够特异性地作用于巨噬细胞前体细胞,促进其增殖和分化,形成巨噬细胞集落。它在免疫系统中发挥着重要的调节作用,参与炎症反应、组织修复和免疫监视等过程。重组生物素化人M-CSF蛋白通过生物技术手段制备,其生物素化修饰使其能够与链霉亲和素(streptavidin)等具有极高亲和力的分子结合,从而实现精准的靶向和检测。
在血液学研究中,重组生物素化人M-CSF蛋白可用于探索M-CSF与其受体(如CSF-1R)的结合机制,以及这种结合如何影响巨噬细胞前体细胞的增殖和分化。通过与链霉亲和素偶联的荧光标记物或磁珠等工具,研究人员可以精确地检测和分离与M-CSF相互作用的细胞群体,进而分析这些细胞在巨噬细胞发育过程中的功能变化。
T7 RNA聚合酶源自T7噬菌体,是一种单亚基酶,结构简单却功能强大。
Gly-Arg-Gly-Asp-Asn-Pro(简称 GRGDNPP)是一种由六个氨基酸组成的多肽序列,广泛存在于细胞外基质蛋白中,如纤维连接蛋白和层粘连蛋白。它在细胞黏附、迁移、增殖和信号传导中发挥着关键作用,是细胞与细胞外基质相互作用的重要分子基础。
细胞黏附与迁移
GRGDNPP 序列是细胞黏附分子整合素的重要识别位点。整合素是一类跨膜糖蛋白,广泛分布于细胞表面,负责介导细胞与细胞外基质之间的黏附。GRGDNPP 通过与整合素结合,促进细胞在基质上的黏附和铺展,这对于细胞的形态维持和功能发挥至关重要。此外,GRGDNPP 还在细胞迁移中起关键作用,例如在胚胎发育、伤口愈合和肿瘤转移过程中,细胞通过识别和结合 GRGDNPP 序列,实现定向迁移。
信号传导与细胞增殖
GRGDNPP 不仅参与细胞的物理黏附,还通过整合素介导的信号传导途径,影响细胞的增殖和分化。当细胞通过整合素与 GRGDNPP 结合时,会激活一系列下游信号通路,如 PI3K-Akt 通路、Ras-MAPK 通路等,进而调节细胞的生长、存活和分化。
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